尽管氨基酸（AAs）作为稳定剂已被使用数十年，但它们仍是许多医学和生物制剂中神秘的组分。关于其作用的假说多种多样，从水助溶效应到蛋白质特异性效应（防止错误折叠的稳定作用）不等。本文发现，氨基酸对各种蛋白质、质粒 DNA 以及非生物纳米颗粒的分散体系具有相当的稳定效果，从而推断氨基酸具有一种新的、广泛的胶体性质。
研究通过第二渗透维里系数（B₂₂）和平均力势仔细评估了分散体系中胶体颗粒之间的相互作用。作者提出了一个理论框架，将稳定作用解释为弱相互作用的小分子与具有斑块状（patchy）纳米级胶体之间的效应。通过将该理论与 B₂₂ 数据的拟合结果与实验测得的 AA/蛋白质平衡解离常数进行比较，对该理论进行了定量验证。结果发现二者具有极好的一致性（例如脯氨酸/溶菌酶分别为 1.18 M 和 2.28 M），并证实这些相互作用确实非常微弱。
该理论进一步预测：(i) 带电荷的氨基酸仅对带相反电荷的蛋白质有效；(ii) 由 n 个氨基酸组成的短肽将比 n 个单独的氨基酸同样有效或更有效；(iii) 任何与纳米级胶体弱相互作用并能增加表面溶剂化的小分子都将具有稳定效果。实验证据证实了以上所有三项预测。
正如溶液的离子强度常被报道一样，本文结果意味着小分子的浓度也应同样被报道，因为它们同样从根本上影响胶体性质。作为示例，作者展示了氨基酸可使溶菌酶溶液的浊点变化高达 4 K。